ехінакозидіндукує апоптозну загибель ракових клітин шляхом інгібування дезінфікуючого ферменту нуклеотидного пулу MTh1

Контакти:joanna.jia@wecistanche.com

Натисніть тут, щоб перейти до частини 2

Цистанхеехінакозидмає протиракову дію

Подяка

Це дослідження було підтримано фондом стартапів університету Цзілінь.

Цистанхеехінакозид маєпротираковийі імуностимулюючі ефекти

Розкриття

Автори повідомляють про відсутність конфлікту інтересів у цій роботі.

1. Топал MD, Бейкер MS. Пул попередників ДНК: важлива мішень для N-метил-N-нітрозосечовини в клітинах C3H/10T1/2 клону 8. Proc Natl Acad Sci US A. 1982;79(7):2211–2215.

2. Ichikawa J, Tsuchimoto D, Oka S та ін. Окислення мітохондріальних дезоксинуклеотидних пулів шляхом впливу нітропрусиду натрію викликає загибель клітин. Відновлення ДНК (Amst). 2008;7(3):418–430.

3. Rai P, Onder TT, Young JJ та ін. Постійне видалення окислених нуклеотидів необхідне для запобігання швидкому початку старіння клітин. Proc Natl Acad Sci US A. 2009;106(1):169–174.

4. Katafuchi A, Nohmi T. ДНК-полімерази, залучені до включення окислених нуклеотидів у ДНК: їх ефективність і перевага основи матриці. Mutat Res. 2010;703(1):24–31.

5. Freudenthal BD, Beard WA, Perera L та ін. Виявлення індукованої полімеразою цитотоксичності окисленого нуклеотиду. природа 2015; 517 (7536): 635–639.

6. Діздароглу М. Окислювально індуковане пошкодження ДНК та його відновлення при раку. Mutat Res Rev Mutat Res. 2015;763:212-245.

7. Накабеппу Ю. Клітинні рівні 8-оксогуаніну в ДНК або нуклеотидному пулі відіграють ключову роль у канцерогенезі та виживанні ракових клітин. Int J Mol Sci. 2014;15(7):12543–12557.

8. van Loon B, Markkanen E, Hubscher U. Кисень як друг і ворог: як боротися з мутаційним потенціалом 8-оксо-гуаніну. Відновлення ДНК (Amst). 2010; 9 (6): 604–616.

9. Пфейфер Г.П., Бесаратінія А. Мутаційні спектри раку людини. Гум Генет. 2009; 125 (5–6): 493–506.

10. Russo MT, Blasi MF, Chiera F та ін. Пул окисленого дезоксинуклеозидтрифосфату вносить значний внесок у генетичну нестабільність у клітинах з дефіцитом репарації невідповідності. Mol Cell Biol. 2004; 24 (1): 465–474.

11. Kamiya H. Мутагенність окислених попередників ДНК у живих клітинах: роль дезінфекції нуклеотидного пулу та ферментів репарації ДНК, а також ДНК-полімераз транслезійного синтезу. Mutat Res. 2010; 703 (1): 32–36.

12. Надь Г.Н., Рівень I, Вертесі Б.Г. Профілактичне відновлення ДНК шляхом дезінфекції клітинного пулу (дезокси)нуклеозидтрифосфату. Лютий J. 2014; 281 (18): 4207–4223.

13. Макленнан А.Г. Надродина гідролаз Nudix. Cell Mol Life Sci. 2006;63(2):123–143.

14. Fujikawa K, Kamiya H, Yakushiji H, Nakabeppu Y, Kasai H. Human MTH1protein hydrolyzes the oxidized ribonucleotide, 2-hydroxy-ATP. Nucleic Acids Res. 2001;29(2):449–454.

15. Nakabeppu Y, Oka S, Sheng Z, Tsuchimoto D, Sakumi K. Запрограмована смерть клітин, спричинена пошкодженням пулу нуклеотидів, і її запобігання гомологом MutT -1 (MTH1) з окисленою пуриновою нуклеозидтрифосфатазою. Mutat Res. 2010; 703 (1): 51–58.

Цистанхеехінакозидмаєнейропротекторнийіпротираковийвластивості

16. Діздароглу М. Окислювально індуковане пошкодження ДНК: механізми, відновлення та захворювання. Рак Lett. 2012;327(1–2):26–47.

17. Брідж Г, Рашид С., Мартін С.А. Репарація невідповідності ДНК та окисне пошкодження ДНК: наслідки для біології та лікування раку. Раки (Базель). 2014;6(3):1597–1614.

18. Калдекотт К.В. Репарація одноланцюгового розриву та генетичне захворювання. Nat Rev Genet. 2008;9(8):619–631.

19. Клемент К, Гударзі А.А. Реакції дволанцюгового розриву ДНК і зміни хроматину в старіючій клітині. Exp Cell Res. 2014; 329 (1): 42–52.

20. Шульце А., Харріс А.Л. Як метаболізм раку налаштований на проліферацію та вразливий до порушень. природа 2012;491(7424):364–373.

21. Кернс Р.А., Харріс І.С., Мак Т.В. Регуляція метаболізму ракових клітин. Nat Rev Рак. 2011;11(2):85–95.

22. Rai P. Human Mut T гомолог 1 (MTH1): перешкода для пухлино-супресивних ефектів онкогенних Ras-індукованих ROS. Малі GTPases. 2012;3(2):120–125.

23. Кеннеді Ч.Х., Куето Р., Бєлінський С.А., Лехнер Дж.Ф., Прайор В.А. Надекспресія мРНК hMTH1: молекулярний маркер окислювального стресу в клітинах раку легенів. FEBS Lett. 1998;429:17-20.

24. Lida T, Furuta A, Kawashima M, Nishida J, Nakabeppu Y, Iwaki T. Накопичення 8-oxo-2′-дезоксигуанозину та підвищена експресія білка hMTH1 у пухлинах мозку. Нейро онколог. 2001;3:73-81.

25. Coskun E, Jaruga P, Jemth AS та ін. Звикання до білка MTH1 призводить до інтенсивної експресії в тканині раку молочної залози людини, що вимірюється тандемною мас-спектрометрією рідинної хроматографії з ізотопним розведенням. Відновлення ДНК (Amst). 2015;33:101-110.

26. Tudek B, Winczura A, Janik J, Simek A, Foksinski M, Olinski R. Залучення окислювально пошкодженої ДНК і відновлення у розвитку раку та старінні. Am J Transl Res. 2010; 2 (3): 254–284.

27. Spina E, Arczewska KD, Jackowski D, et al. Внесок hMTH1 у підтримку 8-рівнів оксогуаніну в легеневій ДНК пацієнтів з недрібноклітинним раком легенів. J Natl Cancer Inst. 2005;97(5):384–395.

28. Кеннеді Ч.Х., Пас Х.І., Мітчелл Дж.Б. Експресія білка людського гомолога MutT (hMTH1) у первинних недрібноклітинних карциномах легень і гістологічно нормальних навколишніх тканинах. Free Radic Biol Med. 2003;34(11):1447–1457.

29. Rai P, Young JJ, Burton DG, Giribaldi MG, Onder TT, Weinberg RA. Посилене усунення окислених нуклеотидів гуаніну пригнічує онкогенне RAS-індуковане пошкодження ДНК і передчасне старіння. Один- ген. 2011;30(12):1489–1496.

30. Сакумі К., Томінага Ю., Фуруічі М. та ін. Ogg1 нокаут-асоційований пухлиноподібний процес легенів і його придушення через порушення гена Mth1. Cancer Res. 2003;63:902-905.

31. Patel A, Burton DG, Halvorsen K та ін. Гомолог MutT 1 (MTH1) підтримує численні прозлоякісні шляхи, керовані KRAS. Онкоген. 2015;34(20):2586–2596.

32. Gad H, Koolmeister T, Jemth AS та ін. Інгібування MTH1 знищує рак, перешкоджаючи санітарній обробці пулу dNTP. природа 2014 рік; 508(7495):215–221.

33. Huber KV, Salah E, Radic B та ін. Стереоспецифічне націлювання на MTH1 за допомогою (S)-кризотинібу як протипухлинна стратегія. природа 2014; 508 (7495): 222–227.

34. Giribaldi MG, Munoz A, Halvorsen K, Patel A, Rai P. Експресія MTH1 необхідна для ефективної трансформації онкогенним HRAS. Онкотаргет. 2015;6(13):11519–11529.

35. Бауер А, Бронструп М. Промислова хімія природних продуктів для відкриття та розробки ліків. Nat Prod Rep. 2014;31(1):35–60.

36. Орлікова B, Legrand N, Panning J, Dicato M, Diederich M. Протизапальні та протипухлинні препарати з природи. Cancer Treat Res. 2014 рік; 159:123-143.

37 Лі Дж.В., Ведерас Дж.К. Відкриття ліків і натуральні продукти: кінець ери чи нескінченний кордон? Наука. 2009;325(5937):161–165.

38. Liu EH, Qi LW, Wu Q, Peng YB, Li P. Протиракові засоби, отримані з натуральних продуктів. Mini Rev Med Chem. 2009;9(13):1547–1555.

39. Nobili S, Lippi D, Witort E та ін. Природні сполуки для лікування та профілактики раку. Pharmacol Res. 2009;59(6):365–378.

40. Hsiao WL, Liu L. Роль традиційних китайських трав’яних ліків у терапії раку – від теорії TCM до механістичних уявлень. Planta Med. 2010;76(11):1118–1131.

41. Байков А.А., Євтушенко О.А., Аваєва С.М. Процедура малахітового зеленого для визначення ортофосфату та її використання в імуноферментному аналізі на основі лужної фосфатази. Анальна біохімія. 1988;171(2):266–270.

42. Struthers L, Patel R, Clark J, Thomas S. Пряме виявлення 8-оксодезоксигуанозину та 8-оксогуаніну авідином та його аналогами. Анальна біохімія. 1998; 255 (1): 20–31.

43. Sheng Z, Oka S, Tsuchimoto D та ін. 8-Оксогуанін викликає нейродегенерацію під час MUTYH-опосередкованої ексцизії основи ДНК. J Clin Invest. 2012; 122 (12): 4344–4361.

44. Xiong Q, Kadota S, Tani T, Namba T. Антиоксидантні ефекти фенілетаноїдів з Cistanche deserticola. Біол Фарм Бюл. 1996; 19 (12): 1580–1585.

45. Hu C, Kitts DD. Дослідження антиоксидантної активності екстракту кореня ехінацеї. JAgric Food Chem. 2000;48(5):1466–1472.

46. ​​Уоллес С.С., Мерфі Д.Л., Свізі Дж.Б. Базове висічення і рак. Рак Lett. 2012;327(1–2):73–89.

47. Caldecott KW. Репарація одноланцюгового розриву ДНК. Exp Cell Res. 2014 рік; 329(1):2–8.

48 Шульц Л.Б., Чехаб Н.Х., Малікзай А., Халазонетіс Т.Д. p53-зв'язуючий білок 1 (53BP1) є раннім учасником клітинної відповіді на дволанцюгові розриви ДНК. J Cell Biol. 2000;151(7):1381–1390.

49. Li YY, Wang L, Lu CD. Сайт E2F в області 5'-промотора сприяє сироватково-залежній активації гена ядерного антигену проліферуючих клітин людини. FEBS Lett. 2003;544(1–3):112–118.

50. González Besteiro MA, Gottifredi V. Вилка та кіназа: історія реплікації ДНК з точки зору CHK1. Mutat Res Rev Mutat Res. 2015;763:168-180.

51. Wang Y, Hao H, Wang G та ін. Підхід до ідентифікації послідовних метаболітів типового фенілетаноїдного глікозиду, ехінакозиду, заснований на мас-спектрометричному аналізі рідинної хроматографії з уловлюванням іонів і часу польоту. Таланта. 2009;80(2):572–580.

Цистанхеехінакозидмає протизапальну тапротираковийвластивості

52. Хадсон Дж.Б. Застосування фітозасобу ехінацеї пурпурової (ехінацеї пурпурової) при інфекційних захворюваннях. J Biomed Biotechnol. 2012 рік; 2012: 769896.

53. Мулані С.К., Гу Дж.Х., Монг К.К. Загальна синтетична стратегія та антипроліфераційні властивості клітинних ліній раку простати для природних фенілетаноїдних глікозидів. Org Biomol Chem. 2014;12(18):2926–2937.

54. Kuo YY, Jim WT, Su LC та ін. Фенетиловий ефір кавової кислоти є потенційним терапевтичним засобом для лікування раку порожнини рота. Int J Mol Sci. 2015; 16 (5): 10748–10766.

55. Li X, Gou C, Yang H, Qiu J, Gu T, Wen T. Echinacoside покращує D-галактозамін плюс індуковане ліпополісахаридом гостре ураження печінки у мишей шляхом інгібування апоптозу та запалення. Scand J Gastroenterol. 2014;49(8):993–1000.

56. Gai XY, Tang F, Ma J та ін. Антипроліферативний ефект ехінакозиду на клітини гладкої мускулатури легеневої артерії щурів при гіпоксії. J Pharmacol Sci. 2014;126(2):155–163.

57. Zhu M, Lu C, Li W. Тимчасового впливу ехінакозиду достатньо для активації сигналізації Trk і захисту нейрональних клітин від ротенону. J Neurochem. 2013;124(4):571–580.

58. Dong L, Yu D, Wu N та ін. Ехінакозид індукує апоптоз у клітинах колоректального раку людини SW480 шляхом індукції окисних пошкоджень ДНК. Int J Mol Sci. 2015;16(7):14655–14668.

59. Bester AC, Roniger M, Oren YS та ін. Дефіцит нуклеотидів сприяє геномній нестабільності на ранніх стадіях розвитку раку. Стільниковий. 2011; 145 (3): 435–446.

60. Xie M, Yen Y, Owonikoko TK та ін. Bcl2 індукує стрес реплікації ДНК шляхом інгібування рибонуклеотидредуктази. Cancer Res. 2014;74(1): 212–223.

61. Ventura I, Russo MT, De Luca G, Bignami M. Окислені пуринові нуклеотиди, нестабільність геному та нейродегенерація. Mutat Res. 2010 рік; 703(1):59–65.

62. DeNicola GM, Karreth FA, Humpton TJ та ін. Онкоген-індукована транскрипція Nrf2 сприяє детоксикації ROS і пухлиногенезу. природа 2011;475(7354):106–109.

63. Сантос М.А., Фарябі Р.Б., Ерген А.В. та ін. Диференціація лейкозних клітин, викликана пошкодженням ДНК, як протираковий бар'єр. природа 2014;514(7520):107–111.

64. Саїн В.І., Ібрагім М.Х., Ларссон Е., Нільссон Я.А., Ліндаль П., Берго М.О. Антиоксиданти прискорюють прогресування раку легенів у мишей. Sci Transl Med. 2014;6(221):221ra215.

65. Egashira A, Yamauchi K, Yoshiyama K та ін. Офіс мутаційної специфічності з дефектом генів MTH1 та/або MSH2. Відновлення ДНК (Amst). 2002;1(11):881–893.

66. Vaillant F, Merino D, Lee L та ін. Націлювання на BCL-2 за допомогою міметика BH3 ABT-199 при раку молочної залози з позитивним рецептором естрогену. Ракова клітина. 2013;24(1):120–129.

67. Han B, Park D, Li R та ін. Маломолекулярний антагоніст Bcl2 BH4 для терапії раку легенів. Ракова клітина. 2015;27(6):852–863.

68. Xin M, Li R, Xie M та ін. Низькомолекулярні агоністи Bax для лікування раку. Нац комун. 2014; 5: 4935.

69. Streib M, Kraling K, Richter K, Xie X, Steuber H, Meggers E. Металоорганічний інгібітор ферменту відновлення людини 7,8- дигідро-8-оксогуанозинтрифосфатази. Angew Chem Int Ed Engl. 2014;53(1):305–309.

70. Szychowski J, Truchon JF, Bennani YL. Натуральні продукти в медицині: трансформаційний результат синтетичної хімії. J Med Chem. 2014;57(22):9292–9308.

Додаткові матеріали