uaМова
Головна / Знання / Зміст

Знання

Ishophloroglucin A, виділений з Ishige Okamurae, пригнічує меланогенез, індукований -MSH: In vitro та in vivo Частина 2

Apr 03, 2023

3. Обговорення

Сполука DPHC, виділена з IOE, вже повідомляла про інгібіторну активність тирозинази та захисний ефект від пошкодження клітин, спричиненого радіацією УФ-В in vitro [8]; однак ефект проти меланогенезу компонентів, отриманих з IOE in silico шляхом взаємодії зтирозиназа, in vivo у дослідженнях фенотипу на тваринних моделях, а також їх основні молекулярні механізми ще не досліджено. У цьому дослідженні ми визначили антимеланогенез і інгібіторну активність тирозинази IPA, флоротаніну, виділеного з IO та IOE, на моделі хребетних рибок даніо in vivo та в клітинах меланоми B16F10 in vitro після індукції -MSH.

цистанчемає функціюсприяння виробленню колагену, який може збільшити еластичність і блиск шкіри та допомогти відновити пошкоджені клітини шкіри. ЦистанхеФенілетанол глікозидимають значний пригнічуючий вплив на активність тирозинази, і показано, що вплив на тирозиназу є конкурентним і оборотним інгібуванням, що може стати науковою основою для розробки та використаннявідбілюванняінгредієнтив Сістанчі. Тому цистанка відіграє ключову роль у відбілюванні шкіри. Це я можупригнічують вироблення меланінузменшити знебарвлення та тьмяність; і сприяти виробленню колагенупокращують еластичність шкіриі сяйво. Завдяки широкому визнанню цих ефектів цистанхи, багато продуктів для відбілювання шкіри почали вливати рослинні інгредієнти, такі як цистанхе, щоб задовольнити споживчий попит, таким чином збільшуючи комерційну цінність цистанхе у продуктах для відбілювання шкіри. Таким чином, роль цистанки в відбілюванні шкіри є вирішальною. Йогоантиоксидантнийефект і ефект вироблення колагену можуть зменшити знебарвлення та тьмяність, покращити еластичність та блиск шкіри, і таким чином досягти відбілюючого ефекту. Крім того, широке застосування Cistanche в продуктах для відбілювання шкіри демонструє, що його роль у комерційній цінності не можна недооцінювати.

cistanche side effects reddit

Натисніть «Де я можу купити цистанш».

Запитуйте ще:

david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

Відомо, що лікування -MSH індукує синтез меланіну та активність тирозинази [20]. Крім того, було продемонстровано, що тирозиназа необхідна для меланогенезу [29]. Попередні дослідження показали, що молекулярний докінг можна використовувати для оцінки інгібіторної активності тирозинази [30,31]. Таким чином, були проведені розрахунки молекулярного докінгу, щоб зрозуміти модель зв’язування IPA та DPHC, відомого поліфенолу, виділеного з IO, який показав вищу енергію зв’язування в антимеланогенезній активності, ніж арбутин, як позитивний контроль. Відповідно до результатів (рис. 1), IPA виявив найнижчі показники докінгу, що вказує на те, що взаємодія IPA з цільовою білковою тирозиназою була сильнішою, ніж інші дві сполуки, DPHC та арбутин. Однак існує обмеження у співвіднесенні інгібування активності грибної тирозинази з активністю клітинної тирозинази або продукції меланіну в культивованих меланоцитах [32]. Таким чином, інгібуючі ефекти IPA на активність тирозинази та меланогенез досліджували на моделі рибок даніо in vivo та мишачих клітинах меланоми B16F10.

Пігменти меланіну накопичуються на поверхні рибок даніо, що дозволяє мікроскопічно спостерігати за процесом пігментації без складних експериментальних процедур, що робить їх відповідною моделлю для скринінгу інгібіторів меланогенезу [33,34]. Ми оцінювали інгібуючі меланін ефекти IPA та IOE на моделі личинок рибок даніо, стимульованих -MSH, шляхом визначення вмісту меланіну. Усі досліджувані зразки виявляли сильний інгібуючий вплив на пігментацію рибок даніо без значної токсичності (рис. S2). Інгібуючий ефект пігментації спостерігався за допомогою морфологічного аналізу личинок рибок даніо, пов’язаних з різними обробками (рис. 2). Крім того, використання личинок на ранній стадії, а не на дорослій стадії, забезпечує ще одну перевагу в тестуванні черезшкірних ефектів лікарських або косметичних сполук [33,35]. У цьому випадку ми вибрали -MSH як індуктор як у рибках даніо in vivo, так і в клітинах меланоми B16F10 in vitro. Згідно з обома результатами в ембріонах рибок даніо та клітинах меланоми B16F10, вміст меланіну збільшився при стимуляції -MSH.

Вміст меланіну безпосередньо корелює з активністю та рівнем білка тирозинази [36]. Тому ми визначили інгібуючі ефекти IPA та IOE на активність тирозинази, індуковану -MSH на клітинах B16F10. Ми виявили, що група, яка отримувала IPA, мала знижену активність тирозинази та вміст меланіну, стимульований -MSH, зі зниженням приблизно на 35 відсотків активності тирозинази та 40 відсотків вмісту меланіну (рис. 4A, C). IOE пригнічував активність тирозинази залежно від дози і значно знижував меланогенез у клітинах B16F10 (рис. 4B, D). Порівняно з арбутином IPA та IOE мають значний інгібуючий вплив на виробництво меланіну та активність тирозинази, що було результатом попередніх досліджень молекулярного докінгу.

Для дослідження механізму інгібуючої дії на -MSH-індукований синтез меланіну в клітинах було проведено Вестерн-блот. Були оцінені рівні експресії білків, пов’язаних з меланіном, включаючи ERK, JNK і p38, після лікування IPA або IOE. Активоване фосфорилювання ERK може сприяти деградації MITF через убіквітин-протеасомозалежний шлях [28]. Це свідчить про те, що потенційні інгібітори меланогенезу можуть пригнічувати синтез меланіну, сприяючи протеасомній деградації MITF, яка була пов’язана з активацією сигнальних шляхів ERK [37]. ERK, JNK і p38 MAPK належать до сімейства MAPK [38–40]. Крім того, активація шляху p38 MAPK індукувала експресію MITF [41]. У цьому дослідженні Вестерн-блот аналіз показав, що IPA сприяє розвитку p-JNK і p-p38 (рис. 5B, C). Навпаки, рівні p-ERK не змінювалися при лікуванні IPA та IOE (рис. 5A). Ці результати означають, що інгібуючі ефекти IPA та IOE на активність тирозинази та меланогенез можуть бути пов’язані з сигнальними шляхами JNK та p38.

4. Матеріали та методи

4.1. Хімічні речовини та реагенти

cistanche for sale

Диметилсульфоксид (ДМСО), 3-(4,5-диметилтіазол-2-іл)-2, 5-дифенілтетразолію бромід (МТТ), L-DOPA, альфа-меланоцит стимулюючий гормон (-MSH) і забуферений фосфатом фізіологічний розчин (PBS) були придбані у Sigma–Aldrich Chemical Co. (Сент-Луїс, Міссурі, США). Модифіковане середовище Ігла за Дульбекко (DMEM) і фетальну бичачу сироватку (FBS) були отримані від Invitrogen–Gibco (Гранд-Айленд, Нью-Йорк, США). Позаклітинна сигнально-регульована кіназа (ERK1/2), фосфорильована ERK1/2 (p-ERK1/2), c-Jun N-кінцева кіназа (JNK), фосфорильована JNK (p-JNK), p38, фосфорильована p38 (p- p38), білок, що зв’язує елемент відповіді цАМФ (CREB), фосфорильований CREB (p-CREB), транскрипційний фактор, пов’язаний з мікрофтальмією (MITF), пов’язаний з тирозиназою білок -1 (Trp-2), тирозиназа- споріднений білок-1 (Trp-1), тирозиназу (TYR), антитіла проти мишачих і антикролячих IgG були придбані в Cell Signaling Technology (Беверлі, Массачусетс, США). Усі інші реагенти, включаючи -MSH, були придбані у Sigma–Aldrich Chemical Co.

4.2. Молекулярний докінг тирозинази

Для дослідження докінгу кристалічна структура тирозинази (PDB: 3NM8) була отримана з банку даних білків. Дослідження стикування проводили за допомогою CDOCKER в Accelrys Discovery Studio 3.0 (Accelrys, Inc., Сан-Дієго, Каліфорнія, США). Коли ціла нуклеотидна послідовність охоплена сіткою рецептора, вважається, що ліганди вибирають найкращу позицію стикування [42]. Процедура стикування була згадана в попередньому дослідженні. Коротко, слідували три кроки: (1) перетворення 2D-структури в 3D-структуру; (2) розрахунок зборів; і (3) додавання атомів водню за допомогою гнучкої програми стикування [31,43].

4.3. Приготування ІОЕ та виділення ІПА

IO був зібраний 20червня 18 року вздовж східного узбережжя острова Чеджу, Корея. Водорості двічі промивали водопровідною водою, щоб видалити сіль, епіфіти та пісок, прикріплені до поверхні. Далі його ретельно промивали свіжою водою і зберігали в медичному холодильнику при -20 ◦C. Після цього заморожені водорості ліофілізували та гомогенізували за допомогою м’ясорубки перед екстракцією. IOE екстрагували 50% етанолом (об./об., у воді) при перемішуванні протягом 24 годин при кімнатній температурі, потім фільтрували. Екстракт фільтрату концентрували під декомпресією та ліофілізували до порошку (IOE). 50-відсотковий етаноловий екстракт IO був проведений компанією Shinwoo Co. Ltd. (лот № SW9E29SA, Кьонгі-до, Корея). IPA виділяли з IOE, як описано раніше [9]. Коротко, IOE фракціонували за допомогою відцентрової розподільчої хроматографії. Усі фракції збирали, а IPA зрештою очищали за допомогою напівпрепаративної колонки ВЕРХ (YMC-Pack ODS-A, 10 мм, 250 мм, 5 мкм). IPA було визначено як поліфенол, а його хімічну структуру (рис. S1, Додаткові матеріали) було ідентифіковано за допомогою РХ/МС аналізу з масою m/z 992,1315, що вказує на молекулярну формулу C96H66O48 (1986,26 розрахункової молекулярної маси, ∆0,6, [M − 2H] 2−).

4.4. Походження та утримання батьківських рибок даніо

Дорослих рибок даніо було отримано від комерційного дилера (Сеульський акваріум, Сеул, Корея), і 10 риб зберігалися в акриловому резервуарі 3-L при 28,5 ◦C із циклом світло:темрява 14:10 год. Рибок даніо годували двічі на день, протягом 6 днів/тиждень, додатковим кормом з пластівців Tetramin (SEWHAPET Food Co., Сеул, Корея). Ембріони збирали протягом 30 хв природним нерестом і індукували вранці, вмикаючи світло. Експеримент із рибками даніо отримав схвалення від Комітету з догляду та використання тварин Національного університету Чеджу (Схвалення № 2017-0001).

4.5. Вимірювання вмісту меланіну в личинках рибок даніо

Концентрації IPA та IOE та стимулятора -MSH використовували для вивчення впливу концентрації на розвиток ембріона. П’ятнадцять ембріонів рибки даніо (3–4 hpf) були висіяні в кожну лунку, що містить 1,9 мл ембріонального середовища, у 12-планшет для висіву лунок. Тестові зразки розчиняли в 1% ДМСО з 1× PBS і добре перемішували. Щоранку для перших 5 pdf життєздатні ембріони підраховувалися, щоб отримати показник виживання. Щоб визначити вміст меланіну, ембріони 7–9 hpf були висіяні в 6-планшет з лунками по 30 ембріонів у кожній лунці в 2.7-мл ембріонального середовища. Через 3 дні личинки двічі промивали 1× PBS для видалення будь-яких залишкових реагентів або частинок, і однакову кількість личинок поміщали в електронні пробірки. Перед вимірюванням вмісту меланіну кілька личинок кожної групи фіксували мікроскопом, а решту центрифугували.

Після центрифугування осад розчиняли в 1 мл 1N NaOH при 90 ◦C протягом 60 хв. Потім суміш енергійно перемішували, щоб розчинити пігмент меланін. Поглинання супернатанту вимірювали при 490 нм. Результат порівнювався з контролем, який вважався рівним сто. Вміст меланіну калібрували за кількістю білка, і спостереження повторювали в трьох примірниках.

4.6. Цитотоксичність IPA та IOE у клітинах B16F10

Клітини меланоми миші B16F10 були отримані з ATCC (American Type Culture Collection, Manassas, VA, USA). Клітини B16F10 культивували в DMEM з додаванням 100 ОД/мл пеніциліну, 100 мкг/мл стрептоміцину та 10% FBS. Потім клітини інкубували в атмосфері 5 відсотків CO2 при 37 ◦C і потім пересівали кожні 3–5 днів. Цитотоксичність IPA та IOE проти клітин B16F10 досліджували за допомогою колориметричного аналізу MTT. Коротко кажучи, клітини висівали в 24-лункові планшети при aконцентрація 2 × 104 клітин/мл. Приблизно через 16 годин після посіву клітини інкубували з IPA та IOE при різних концентраціях протягом 72 годин і визначали їх життєздатність.

rou cong rong benefits

4.7. Визначення вмісту клітинного меланіну 

Вміст меланіну в клітинах вимірювали за допомогою описаного раніше методу [33]. Клітини (2 × 104 клітин/мл) інкубували з різними концентраціями IPA та IOE протягом 72 годин; тому їх промивали в крижаному PBS. Коротко кажучи, клітини інкубували при 80 ◦C протягом 1 години в 1 мл 1N NaOH/10% ДМСО, а потім перемішували на вортексі для розчинення меланіну: поглинання вимірювали при 450 нм. Оптичну щільність інгібування в контролі вважали 100 % . Дані представлені у вигляді середніх відсотків, і результати повторюються в трьох примірниках.

4.8. Активність інгібування тирозинази та вміст меланіну, викликані -MSH

Активність клітинної тирозинази вимірювали згідно з раніше описаним методом з невеликими модифікаціями [33]. Коротко кажучи, клітини культивували при 2 × 104 клітин/мл у 24-лункових планшетах.

Приблизно через 16 годин після посіву клітин клітини (2 × 104 клітин/мл) стимулювали -MSH (1 нМ), а потім інкубували з IPA та IOE протягом 72 годин. Клітини промивали PBS і лізували в PBS, що містить 1 відсоток Triton X-100, шляхом заморожування та відтавання. Лізати освітлювали центрифугуванням при 13,000 об/хв протягом 10 хв. Після кількісного визначення білка та нормалізації 90 мкл клітинного лізату (кожен зразок містив однакову кількість білка) інкубували в двох примірниках з 10 мкл 10 мМ L-DOPA при 37 ◦C протягом 1 години. Після інкубації допахром контролювали шляхом вимірювання абсорбції при 475 нм за допомогою пристрою для зчитування ELISA. Значення кожного вимірювання виражається у відсотках від контролю.

4.9. Вестерн-блот аналіз

Клітини B16F10 обробляли зазначеними концентраціями IPA або IOE. Клітини збирали та суспендували в буфері для лізису (150 мМ NaCl, 50 мМ Tris-HCl (pH 7,5), 5 мМ EDTA та 1% Triton X -100), що містить інгібітори протеази (170 мкг/мл лейпептину та 100 мкг/мл PMSF). Після інкубації при 4 ◦C протягом 20 хв лізати клітин центрифугували при 12,000 об/хв протягом 10 хв. Супернатант кожної клітини збирали для вимірювання концентрації білка за допомогою набору для аналізу білка біцинхонінової кислоти (Thermo Scientific, Waltham, MA, USA). Білки (20 мкг) розділяли електрофорезом у поліакриламідному гелі (SDS-PAGE) у 10% SDS (додецилсульфат натрію) і потім переносили на нітроцелюлозні мембрани (Bio-Rad, Hercules, CA, США). Потім ці мембрани блокували розчинами Tween 20, забуференими трис-сольовим розчином (TBS-T), що містили 5 відсотків знежиреного сухого молока, інкубували з первинними антитілами при 4 ◦C протягом 24 годин, промивали TBST та інкубували з вторинними антитілами при кімнатній температурі протягом 2 год. Білкові смуги візуалізували за допомогою набору для виявлення ECL та люмінесцентного аналізатора зображення (LAS-3000, Fujifilm, Токіо, Японія).

4.10. Статистичний аналіз

Усі дані представлені як середнє ± стандартне відхилення (SD) трьох визначень. Середні значення порівнювали статистично за допомогою аналізу односторонніх (ANOVA) множинних порівнянь з подальшим тестом численних порівнянь Даннетта з використанням програмного забезпечення GraphPad Prism 7. Значення рівня p < 0.05 вважалося статистично відмінним.

5. Висновки

На закінчення, IPA, виділений з IOE, пригнічує активність тирозинази та меланогенез, індукований -MSH in vivo та in vitro. Ці результати показали, що IPA, отриманий з IOE, продемонстрував потенціал для критичної взаємодії в активному центрі тирозинази, яка оборотно зменшує пігментацію в личинках рибок даніо in vivo, і механічно працює через модулювання JNK і p38 MAPK в -MSH-індукованих клітинах B16F10. Хоча необхідні подальші дослідження IPA, виділеного з IOE, із відповідним набором тестів на людських моделях для його використання як терапевтичного чи косметичного засобу, це дослідження свідчить про те, що IPA є потенційним кандидатом для лікування гіперпігментації та інших пов’язаних захворювань.

cistanche chemist warehouse

Додаткові матеріали:Нижче наведено онлайн на веб-сайті, малюнок S1. Структура ізофлороглюцину А (IPA, A) і дифлоретогідроксикармалолу (DPHC, B), виділених з Ishige Okamurae. Рисунок S2: Вплив -MSH і арбутину на життєздатність клітин і вміст меланіну в клітинах меланоми B16F10. Цитотоксичність -MSH (A) і арбутину (B) у клітинах меланоми B16F10. Клітини інкубували з різними концентраціями -MSH 0.1, 0.3, 1, 3 і 10 нМ) і арбутину (10, 30, 100 і 300 мкМ ) протягом 72 годин, і життєздатність клітин визначали методом МТТ. Результати нормалізують до контролю. Вміст меланіну групи -MSH (C) і групи арбутину (D) у клітинах B16F10. Після 72 годин інкубації абсорбцію вимірювали при 450 нм. Вміст меланіну виражається у відсотках. Дані наведено як середнє ±SD незалежних експериментів; ns, незначний; *p <0,05, **p <0,01 і ***p <0,001 порівняно з групою, яка не отримувала зразків.

Авторські внески:XL виконав основні експерименти, аналіз даних і написав рукопис; J.-YO виконав формальний аналіз і валідацію; YJ виділив і забезпечив ішофлороглюкін А (IPA) і клітинну активність; H.-WY порадив провести перевірочний експеримент. Y.-JJ і BR задумали проект і керували дослідженням. Усі автори прочитали та погодилися з опублікованою версією рукопису.

Фінансування:Це дослідження було частиною проекту під назвою «Розробка функціональних продуктів харчування з природними матеріалами, отриманими з морських ресурсів (№ 20170285)», що фінансується Міністерством океанів і рибальства Кореї.

Конфлікт інтересів:Автори заявляють про відсутність конфлікту інтересів.

Список літератури

1. Атукорала, Ю.; Лі, К.; Кім, С.-К.; Jeon, Y. Антикоагулянтна активність морських зелених і бурих водоростей, зібраних з острова Чеджу в Кореї. Біоресурс. технол. 2007, 98, 1711–1716.

2. Кан, С.-М.; Хео, С.-Ж.; Кім, К.-Н.; Лі, С.-Х.; Jeon, Y.-J. Виділення та ідентифікація нової сполуки, 2,7"-флороглюцинол-6, 60 -з бурих водоростей, Ecklonia cava, та її антиоксидантний ефект. J. Funct. Foods 2012, 4, 158–166.

3. Хео, С.-Ж.; Юн, В.-Ж.; Кім, К.-Н.; Ан, Г.-Н.; Кан, С.-М.; Канг, DH; Афффан, А.; О, C.; Юнг, В.-К.; Jeon, Y.-J. Оцінка протизапального ефекту фукоксантину, виділеного з бурих водоростей, у стимульованих ліпополісахаридом макрофагах RAW 264.7. Харчова хім. Токсикол. 2010, 48, 2045–2051.

4. Санджєва, К.; Лі, Дж.-С.; Кім, В.-С.; Jeon, Y.-J.; Sanjeewa, KKA Потенціал полісахаридів бурих водоростей для розробки протипухлинних агентів: Оновлення про протипухлинні ефекти, про які повідомляється для фукоїдану та ламінарину. вуглеводний. полім. 2017, 177, 451–459.

5. Лі, С.-Х.; Jeon, Y.-J. Антидіабетичні ефекти флоротанінів, отриманих із бурих водоростей, і морських поліфенолів через різні механізми. Fitoterapia 2013, 86, 129–136.

6. Казір, М.; АбуХассіра, Ю.; Робін, А.; Нахор, О.; Ло, Дж.; Ізраїль, А.; Гольберг, А.; Livney, YD Екстракція білків з двох морських макроводоростей, Ulva sp., і Gracilaria sp., для харчового застосування та оцінка засвоюваності, амінокислотного складу та антиоксидантних властивостей білкових концентратів. Харчовий Гідрокол. 2019, 87, 194–203.

7. Брант, Е. Г.; Берджесс, Дж. Г. Обіцянка морських молекул як косметичних активних інгредієнтів. Міжн. Я. Космет. Sci. 2017, 40, 1–15.

8. Хео, С.-Ж.; Ко, С.-К.; Кан, С.-М.; Ча, С.-Х.; Лі, С.-Х.; Кан, Д.-Х.; Юнг, В.-К.; Афффан, А.; О, C.; Jeon, Y.-J. Інгібуюча дія дифлоретогідроксикармалолу на меланогенез та його захисний ефект проти пошкодження клітин, викликаного радіацією УФ-В. Харчова хім. Токсикол. 2010, 48, 1355–1361.

9. Рю, Б.; Цзян, Ю.; Кім, Х.-С.; Хюн, Ж.-М.; Лім, С.-Б.; Лі, Ю.; Jeon, Y.-J. Ішофлороглюцин А, новий флоротанін для стандартизації анти- -глюкозидазної активності Ishige Okamurae. Березень Наркотики 2018, 16, 436.

10. Морріс, GM; Лім-Вілбі, М. Молекулярний докінг. Молекулярне моделювання білків; Springer: Берлін, Німеччина, 2008; С. 365–382.

11. Юінг, Т.Дж.; Макіно, С.; Skillman, AG; Kuntz, ID DOCK 4.0: Стратегії пошуку для автоматизованого молекулярного докінгу гнучких баз даних молекул. Ж. Обчисл. мол. Des. 2001, 15, 411–428.

12. Шойчет Б.К.; Кунц І.Д.; Бодіан, Д. Л. Молекулярне стикування з використанням дескрипторів форми. Ж. Обчисл. Chem. 1992, 13, 380–397.

13. Анантараман, А.; Хемачандран, Х.; Прія, Р.Р.; Санкарі, М.; Мохан, С.; Паланісамі, Н.; Siva, R. Інгібуюча дія апокаротиноїдів на активність тирозинази: Мультиспектроскопічні та док-дослідження. J. Biosci. Біоінж. 2016, 121, 13–20.

14. Алі, А.; Ашраф, З.; Кумар, Н.; Рафіфік, М.; Джабін, Ф.; Парк, JH; Чой, KH; Лі, С.; Сео, С.-Й.; Чой, Е.; та ін. Вплив плазмоактивованих сполук на меланогенез і активність тирозинази. Sci. Відповідь 2016, 6, 21779.

15. Андо, Х.; Кондох, Х.; Ічіхасі, М.; Підходи Hearing, VJ до ідентифікації інгібіторів біосинтезу меланіну за допомогою контролю якості тирозинази. Дж. Розслідувати. Дерматол. 2007, 127, 751–761.

16. Рульє, Б.; Перес, Б.; Haudecoeur, R. Досягнення в дизайні справжніх інгібіторів тирозинази людини для націлювання на меланогенез і пов'язані з ним пігментації. J. Med. Chem. 2020 рік.

17. Лін, JY; Фішер, Д. Е. Біологія меланоцитів і пігментація шкіри. Nature 2007, 445, 843–850.

18. Гілхрест, Б.А.; Парк, Х.-Й.; Еллер, MS; Яар, М. Механізми індукованої ультрафіолетовим світлом пігментації. Фотохім. фотобіол. 1996, 63, 1–10.

19. Агар, Н.; Янг, А. Р. Меланогенез: фотозахисна реакція на пошкодження ДНК? Мутат. рез. Фундамент. мол. мех. Мутагенез 2005, 571, 121–132.

20. Лі, TH; Лі, MS; Лу, М.-Й. Вплив -MSH на меланогенез і тирозиназу B-16 меланоми. Ендокринологія 1972, 91, 1180–1188.

21. Ламасон, Р.Л.; Мохідін, М.-А.П.; Мест, JR; Вонг, AC; Нортон, HL; Арос, MC; Юринець, М.Й.; Мао, X.; Хемфревіль, Вірджинія; Гумберт, JE; та ін. SLC24A5, передбачуваний катіонообмінник, впливає на пігментацію у рибок даніо та людей. Наука 2005, 310, 1782–1786.

22. Келш, Р.; Харріс, М. Л.; Коланезі, С.; Еріксон, К. А. Смуги та плями на животі — огляд морфогенезу пігментних клітин у хребетних. Сьомін. Cell Dev. Biol. 2009, 20, 90–104.

23. Коланезі, С.; Тейлор, КЛ; Темперлі, Північна Дакота; Лундегард, PR; Лю, Д.; Північ, TE; Ішизакі, Х.; Келш, Р.; Паттон, Е. Е. Скринінг малих молекул визначає шляхи пігментації рибок даніо. Пігмент. Cell Melanoma Res. 2012, 25, 131–143.

24. Логан, Д.В.; Берн, С.; Джексон, І. Регулювання пігментації в меланофорах рибок даніо. Пігмент. Cell Res. 2006, 19, 206–213.

25. Хео, С.-Ж.; Хван, Дж.-Й.; Чой, Дж.-І.; Хан, JS; Кім, Х.-Ж.; Jeon, Y.-J. Дифлоретогідроксикармалол, виділений з Ishige Okamurae, бурих водоростей, потужний інгібітор -глюкозидази та -амілази, полегшує постпрандіальну гіперглікемію у діабетичних мишей. Євро. J. Pharmacol. 2009, 615, 252–256.

26. Фернандо, К.; Ян, Х.-В.; Цзян, Ю.; Jeon, Y.-J.; Ryu, B. Ishige Okamurae Extract and Ishophloroglucin an Attenuated in Vitro and in Vivo High Glucose-Induced Angiogenesis. Міжн. J. Mol. Sci. 2019, 20, 5542.

27. Huang, H.-C.; Хуан, В.-Й.; Цай, Т.-К.; Се, В.-Й.; Ко, В.-П.; Чанг, К.-Ж.; Чанг, Т.-М. Суперкритичний рідкий екстракт кореня Lycium chinense Miller інгібує вироблення меланіну та його потенційні механізми дії. Доповнення BMC. Чергувати. Мед. 2014, 14, 208.

28. Кім, Е.С.; Чон, HB; Лім, Х.; Шин, Дж. Х.; Парк, SJ; Джо, Ю.К.; О, В.; Ян, Ю.С.; Чо, Д.-Х.; Кім, Дж.-Й. Кондиціоноване середовище з мезенхімальних стовбурових клітин пуповинної крові людини пригнічує меланогенез, сприяючи протеасомній деградації MITF. PLoS ONE 2015, 10, e0128078.

29. Чакраборті, А.; Чакраборті, Д. Вплив триптофану на допа-окислення меланосомною тирозиназою. Міжн. J. Biochem. 1993, 25, 1277–1280.

30. Санті, доктор медичних наук; Перальта, Массачусетс; Puiatti, M.; Кабрера, JL; Ортега, М. Г. Меланогенні інгібуючі ефекти триангулярину в клітинах меланоми B16F0, дослідження in vitro та молекулярного докінгу. біоорг. Мед. Chem. 2019, 27, 3722–3728.

31. Кан, С.-М.; Хео, С.-Ж.; Кім, К.-Н.; Лі, С.-Х.; Ян, Х.-М.; Кім, А.-Д.; Jeon, Y.-J. Дослідження молекулярного докінгу флоротаніну, діеколу, виділеного з Ecklonia cava, з інгібіторною активністю до тирозинази. біоорг. Мед. Chem. 2012, 20, 311–316.

32. Промден, В.; Віріябанча, В.; Монтакантірат, О.; Умехара, К.; Ногучі, Х.; De-Eknamkul, W. Кореляція між дією флавоноїдів на інгібіторну активність тирозинази грибів і синтез меланіну в меланоцитах. Молекули 2018, 23, 1403.

33. Ча, С.-Х.; Ко, С.-К.; Кім, Д.; Jeon, Y.-J. Скринінг морських водоростей на потенційний інгібітор тирозинази: ці інгібітори знижують активність тирозинази та синтез меланіну у рибок даніо. J. Dermatol. 2010, 38, 354–363.

34. Ву, С.-Ю.С.; Wang, H.-MD; Вень, Ю.-С.; Лю, В.; Лі, П.-Х.; Чіу, К.-К.; Chen, P.-C.; Huang, C.-Y.; Шеу, Дж.-Х.; Вень, З.-Х. 4-(Фенілсульфаніл) бутан-2-One пригнічує синтез меланіну та дозрівання меланосом in vitro та in vivo. Міжн. J. Mol. Sci. 2015, 16, 20240–20257.

35. Чой, Т.-Й.; Кім, Дж.-Х.; Ко, DH; Кім, К.-Х.; Хван, Дж.-С.; Ан, С.; Кім, С.Й.; Кім, CD; Лі, Дж.-Х.; Юн, Т.-Ж. Риба даніо як нова модель для скринінгу меланогенних регуляторних сполук на основі фенотипу. Пігмент. Cell Res. 2007, 20, 120–127.

36. Кернер, А.; Pawelek, J. Тирозиназа ссавців каталізує три реакції в біосинтезі меланіну. Наука 1982, 217, 1163–1165.

37. Chung, BY; Кім, С.Й.; Юнг, Дж.М.; Вон, CH; Чой, JH; Лі, МВт; Chang, SE. Протигрибковий засіб клотримазол інгібує меланогенез шляхом прискорення ERK і PI3K-/Akt-опосередкованої деградації тирозинази. Exp. Дерматол. 2015, 24, 386–388.

38. Джонсон, GL; Лападат, Р. Шляхи протеїнкінази, активовані мітогеном, опосередковані протеїнкіназами ERK, JNK і p38. Наука 2002, 298, 1911–1912.

39. Су, Б.; Карін, М. Мітоген-активовані каскади протеїнкінази та регуляція експресії генів. Curr. Опін. Immunol. 1996, 8, 402–411.

40. Ру, П.П.; Blenis, J. ERK і p38 MAPK-активовані протеїнкінази: сімейство протеїнкіназ з різноманітними біологічними функціями. мікробіол. мол. Biol. 2004, 68, 320–344.

41. Чжоу, Дж.; Шан, Дж.; Пінг, Ф.; Zhao, G. Спиртовий екстракт з дикого насіння Vernonia anthelmintica (L.) посилює синтез меланіну шляхом активації сигнального шляху p38 MAPK у клітинах B16F10 і первинних меланоцитах. J. Етнофармакол. 2012, 143, 639–647.

42. Ген Дж.; Юань, П.; Шао, К.; Ю, С.-Б.; Чжоу, Б.; Чжоу, П.; Chen, X. Бактеріальний меланін взаємодіє з дволанцюговою ДНК з високою спорідненістю та може пригнічувати клітинний метаболізм in vivo. Арк. мікробіол. 2010, 192, 321–329.

43 Лі С.-Х.; Кан, С.-М.; Сок, CH; Гонг, JT; О, Ж.-Й.; Jeon, Y.-J. Дослідження клітинної активності та докінгу екколу, виділеного з Ecklonia cava (Laminariales, Phaeophyceae), як потенційного інгібітора тирозинази. Водорості 2015, 30, 163–170.

Запитуйте більше: david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

Вам також може сподобатися